7. 關於”普利昂(prion)”之敘述，下列何者錯誤？
(A)會引發庫賈氏疾病(Creutzfelt-Jakob disease)
(B)核酸為其主要的致病物質
(C)其致病物質會誘導正常蛋白質改變型態
(D)會透過飲食傳染、且烹煮食物的高溫無法將其破壞

Prpsc是一類僅由蛋白質構成的物質，但Prpsc與一般蛋白質不同，可自我複製，並具感染性，是引起某些傳染性海綿狀腦病的兇手，這些腦病包括狂牛症、羊搔癢症和人類克雅二氏病。

　　狂牛症(mad cow disease)，是由Prion引起的牛的一種進行性神經系統疾病，主要是通過餵食含有疾病的動物骨粉傳播，造成牛腦發生海綿狀病變，大腦功能退化，出現神經錯亂、運動失調，最後死亡。在人類，Prion可造成克雅二氏病(CJD)，被認為是通過食用帶有狂牛症的牛腦或組織而得病。那Prion到底是何方神聖呢?

　　Prpsc是一類僅由蛋白質構成的物質(Prionis an infectious agent composed of protein in a misfolded form)，但Prpsc與一般蛋白質不同，它可自我複製，並具感染性，經120 ~ 130℃加熱4小時、紫外線照射、甲醛消毒都無法把Prion殺滅，且對蛋白質水解酶(Protease)不敏感，不易被分解，僅對蛋白質強變性劑(如苯酚、尿酸)敏感。Prpsc被認為是引起某些傳染性海綿狀腦病的兇手，這些腦病包括狂牛症、羊搔癢症和人類克雅二氏病。這些疾病造成腦與神經組織不可逆的後果，最後走向死亡。

　　早在1982年，Stanley B. Prusiner與其團隊純化了這種感染物質，它是一種被稱為PrP的特殊蛋白質組成的。已往科學家認為，所有的病原體都必須有核酸可才能複製，並且組成蛋白質的二、三級結構必須由一級結構來決定，但這樣的觀點已經過時了。Stanley發現Prion(Prpsc) (Scrapie)和一般蛋白質(Prpc) (common or cellular)雖都具有相同的一級結構，但卻構成不同的二、三級構型，完全推翻了既往蛋白質的一級結構決定高級結構的定律。這項發現最終讓他在1997年獲得諾貝爾醫學獎的殊榮。

　　在每一個正常細胞中僅含一個細胞蛋白(Prpc)基因，每一個基因僅含有一個外顯子(exon)；經製造出來的Prpc藉由糖肌醇磷酯(glycoinositol phospholipid)與細胞膜連結，主要位於神經細胞的表面，它對蛋白質水解脢(Protease)有高度敏感性。Prpc經過Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction，形成的Prpsc則具有致病性，Prpsc的致病率是Prpc的100,000倍。比較Prpc與Prpsc兩者胺基酸的組成都是一樣，但Prpc與Prpsc的蛋白質二級結構卻是不同：Prpc的蛋白質二級結構主要是α-helix，幾乎沒有β-sheet；而改變後的Prpsc之蛋白質二級結構卻是以β-sheet為主。Prion Protein (PrP)由254個a.a組成，經轉譯後修飾，形成209個a.a.的Prpc或轉變為Prpsc。至於Prpsc如何誘發正常的Prpc轉變其結構？目前多數主張“結晶理論”--- Prpsc進入神經細胞後，取代原本的Prpc，成為晶種，按指數成長速度(The incubation period of Prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with Prion replication)，製造出蛋白質結構效仿Prpsc的模式，製造出大量不正常的Protein，再通過不斷聚合，形成聚集纖維，然後在CNS細胞中堆積，最後破壞神經細胞。

　　至於人體感染Prion的途徑有二：一是15%是體染色體遺傳(autosomal)，且為顯性(dominant)遺傳；二是後天感染：占多數，接受了已感染的物質，如受感染的食物、注射(如來源於人類腦垂體的生長激素GH)、器官移植(如角膜移植)，或消毒不徹底的腦部手術器械等。當一個正常的細胞接受了外來的Prpsc，將會使原本正常的Prpc轉變成Prpsc，進而致病。

　　事實上，Prion存在於許多動植物中，科學家認為它存在可為它們的宿主帶來一些有用的價值。科學家發現，一個受病毒感染的苔蘚會傳播到另一個沒有受感染的苔蘚時，Prion可以形成一個屏障，將受感染的細胞侷限在局部，避免健康部分受到感染；也有科學家認為Prion與細胞分化有關，他們能夠刺激幹細胞分化，形成肌細胞和血球。這些有待進一步的研究。

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